Evolutionäre Erklärung für Allergien auf tierische Eiweiße

Neueste Studiendaten könnten erklären, warum mehr Menschen auf Kuhmilch als auf Pferdemilch allergisch sind. Wissenschaftler der Medizinischen Universität Wien und des Institute of Food Research in Norwich, England, haben festgestellt, dass der Verwandtschaftsgrad eines Tierproteins zu einem menschlichen Protein bestimmt, ob es eine Allergie verursachen kann oder nicht. Die Studie der Forscher zeigte, dass die Fähigkeit tierischer Eiweiße als Allergene zu wirken, von der evolutionären Distanz zu ihren menschlichen Äquivalenten abhängt. Je größer die Ähnlichkeit der tierischen Proteine zu einem menschlichen Protein, desto unwahrscheinlicher ist die Entwicklung einer Allergie dagegen. "Dies erklärt warum Kuhmilch-Allergiker zwar oft Stutenmilch vertragen, jedoch keine Ziegenmilch", sagt Dr. Clare Mills vom Institute of Food Research. "Stutenmilch-Proteine sind bis zu 66% identisch mit menschlichen Milcheiweißen, Proteine von Kuh- und Ziegenmilch kommen hingegen nur auf eine Identität von 53%. Insgesamt kamen wir zum Schluss, dass nur jene tierische Eiweiße, die unter 54% Identität zu einem menschlichen Äquivalent haben, allergene Reaktionen hervorrufen können."

Bei Kindern sind Kuhmilch und Hühnerei, bei Erwachsenen Fisch und Meeresfrüchte die häufigsten Allergieauslöser. Die Wissenschaftler fanden heraus, dass die Mehrzahl an Nahrungsmittelallergenen aus Tieren nur drei Proteinfamilien zugeordnet werden können. Zur Zeit beschreibt die Datenbank der Proteinfamilien Pfam 9318 Proteinfamilien! Die wichtigste Allergenfamilie tierischer Nahrungsmittel bilden die Tropomyosine - Eiweiße, die im Muskelgewebe vorkommen. "Tropomyosine bei Säugetieren, Fischen und Vögeln sind mindestens zu 90% identisch mit zumindest einem menschlichen Tropomyosin und keines von diesen wurde als Allergen beschrieben. Im Gegensatz dazu stammen alle bekannten allergenen Tropomyosine von wirbellosen Tieren (wie zum Beispiel Insekten, Krustentieren und Fadenwürmern) und weisen höchstens eine 55%ige Identität mit einem menschlichen Homolog auf", so Univ.-Prof. Dr. Heimo Breiteneder vom Institut für Pathophysiologie der Medizinischen Universität Wien und Mitglied des wissenschaftlichen Beirates der IGAV. Die sogenannten Parvalbumine sind EF-Hand Eiweiße und bilden die zweitgrößte Allergenfamilie tierischer Nahrungsmittel. Parvalbumine sind Proteine, die mittels Calciumbindung ihre Struktur und Funktion ändern können. Parvalbumine von Vögeln und Säugetieren sind nicht allergen, während die von Fischen und vereinzelt auch die von Fröschen jedoch Allergien verursachen können. Die dritte Allergenfamilie der tierischen Lebensmittel - die Kaseine - sind Milcheiweiße von Säugetieren.

In früheren Analysen pflanzlicher Lebensmittelallergene, die im Jahr 2005 veröffentlicht wurden, fanden die Forscher heraus, dass die meisten Allergene aus pflanzlichen Nahrungsmitteln ebenfalls einer sehr eingeschränkten Anzahl von Eiweiß-Familien zugeordnet werden können. Die nun vorliegenden Forschungsergebnisse können es einfacher machen, neue Allergene zu identifizieren und zum besseren Verständnis beitragen, wie diese Allergene eine Immunreaktion auslösen. "Die untersuchten tierischen Proteine liegen im Grenzbereich der Fähigkeit des menschlichen Immunsystems, zwischen "eigenen" und "fremden" Eiweißen unterscheiden zu können.", so Clare Mills.

International erste Datenbank zur Allergenklassifizierung an der Medizinischen Universität Wien

Die Medizinische Universität Wien bietet seit kurzer Zeit eine frei zugängliche Datenbank für Allergenfamilien im Internet an. Die "AllFam"-Datenbank versteht sich als ständig aktualisiertes Nachschlagewerk zur Unterteilung von Allergenen in Proteinfamilien und wird vom Lab16 des Instituts für Pathophysiologie betreut. Dazu Projektleiter Breiteneder: "Mit Hilfe der AllFam-Datenbank kann man Listen von Allergenfamilien darstellen und diese auf Allergenquelle und Expositionsweg eingrenzen. Zu jedem Allergenfamilieneintrag gibt es außerdem eine Beschreibung der biochemischen Eigenschaften, des allergologischen Stellenwerts sowie eine Liste aller zu dieser Familie gehörenden Allergene. Die in der AllFam enthaltenen Informationen können auch zu einer ersten Risikoeinschätzung von Proteinen dienen, deren Allergenität noch nicht bekannt ist." Die Datenbank ist unter folgendem Adresse erreichbar: http://www.meduniwien.ac.at/allergens/allfam/.

John A. Jenkins, Heimo Breiteneder, E. N. Clare Mills:
Evolutionary distance from human homologues reflects allergenicity of animal food proteins.
Journal of Allergy and Clinical Immunology, Article in Press